 |
 |
|
 |
|
|
 หัวเรื่อง:ไม่มีชื่อไทย (ชื่ออังกฤษ : Characterization of Partial Purified Trypsin and Chymotrypsin from Viscera of Nile Tilapia (Oreochromis niloticus Linneaus)) ผู้เขียน: ดร.จีรภา หินซุย, ผู้ช่วยศาสตราจารย์ , ดร.วันชัย วรวัฒนเมธีกุล, รองศาสตราจารย์ , ดร.นงนุช รักสกุลไทย, รองศาสตราจารย์ , ดร.จิราพร รุ่งเลิศเกรียงไกร, รองศาสตราจารย์ สื่อสิ่งพิมพ์:pdf AbstractThe tryptic and chymotryptic activities of extraction of spleen, liver, stomach, intestine and mixed viscera of Nile tilapia (Oreochromis niloticus Linneaus) were compared. Intestine was the best sources for trypsin and chymotrypsin. Trypsin and chymotrypsin fractions were extracted from intestine of Nile tilapia by 30-70% saturated ammonium sulfate precipitation, dialyzed, acetone precipitation and separated by SBTI affinity chromatography column. Specific activities of trypsin and chymotrypsin were 0.529 and 0.380 unit/mg protein, respectively. The purities of trypsin and chymotrypsin fraction were increased by 5.56 and 3.62 folds, respectively. The optimum temperature and pH of trypsin fraction were 80?C and pH 9.0. The optimum temperature and pH of chymotrypsin fraction were 60?C and pH 9.0. Trypsin fraction was stable at 0-60?C and chymotrypsin was stable at 0-50?C for 30 min at pH 8.0. |
 ที่มา:การประชุมทางวิชาการครั้งที่ 49 มหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์หัวเรื่อง:คุณลักษณะของเอนไซม์ทริปซินและเอนไซม์ไคโมทริปซินจากอวัยวะภายในของปลานวลจันทร์ทะเล (Chanos chanos) ที่ทำให้บริสุทธิ์ด้วยวิธีแอฟฟินิตี |
|
|
ที่มา:การประชุมวิชาการ ครั้งที่44 มหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์หัวเรื่อง:คุณลักษณะของเอนไซม์ทริปซิน และไคโมทริปซินจากอวัยวะภายในปลานิล สายพันธุ์จิตรลดา (Oreochromis niloticus Linneaus) ที่ทําให้บริสุทธิ์บางส่วน |
|
ที่มา:การประชุมวิชาการ ครั้งที่44 มหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์หัวเรื่อง:คุณลักษณะของเอนไซม์ทริปซิน และไคโมทริปซินจากอวัยวะภายในปลานิล สายพันธุ์จิตรลดา (Oreochromis niloticus Linneaus) ที่ทําให้บริสุทธิ์บางส่วน |
|
ที่มา:การประชุมวิชาการ ครั้งที่44 มหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์หัวเรื่อง:คุณลักษณะของเอนไซม์ทริปซิน และไคโมทริปซินจากอวัยวะภายในปลานิล สายพันธุ์จิตรลดา (Oreochromis niloticus Linneaus) ที่ทําให้บริสุทธิ์บางส่วน |
หัวเรื่อง:ไม่มีชื่อไทย (ชื่ออังกฤษ : Characterization and Expression Levels of Protease Enzymes at Different Developmental Stages of Siamese Fighting Fish (Betta splendens Regan, 1910)) ผู้เขียน: Karun Thongprajukaew, ดร.อุทัยวรรณ โกวิทวที, รองศาสตราจารย์ , ดร.อรุณี อิงคากุล, ผู้ช่วยศาสตราจารย์, Krisna Rungruangsak-Torrissen สื่อสิ่งพิมพ์:pdf AbstractCharacterization of total proteases, trypsin and chymotrypsin were performed at pH 2 12 and temperatures 20-80?C in three life stages of Siamese fighting fish (Betta splendens Regan, 1910). At least fourteen protease activities were detected, including seven acidic (pH levels 2, 4 and 5-6), one neutral (pH 7), and six alkaline (pH levels 8-12) activities in the optimal temperature range of 30-60?C. The neutral and alkaline pH profiles were different between sexes during the on-growing stage (1.5 month-old). The acidic proteases played a major role in digestion in the early life stage (10-day-old), while the alkaline proteases became more important toward older stages. Trypsin and chymotrypsin showed similar characteristics with at least five activities observed. For trypsin, activity was detected with pH 7 and 8 at 50?C, and pH 10 at 30, 50 and 60?C. For chymotrypsin, activity was found at pH levels 7 and 8 at 50?C, and pH 10 at 30, 40 and 50?C. Regardless of sex and age, the most suitable conditions for studying digestive enzyme activities in general were at pH 8 and 50?C for total proteases, pH 7-8 and 50?C or pH 10 and 30-35?C for trypsin and pH 7-8 and 50?C or pH 10 and 40?C for chymotrypsin. Trypsin and chymotrypsin are important proteases showing similar general optimal conditions to that of total proteases. This information provides elementary knowledge for studying protein digestibility by in vitro techniques and for determining growth performance quality using digestive enzyme markers in Siamese fighting fish. |
|
|
|
|