ผลงานตีพิมพ์ในวารสารวิชาการCharacterisation of thermostable trypsin and determination of trypsin isozymes from intestine of Nile tilapia (Oreochromis niloticus L.)ผู้แต่ง:Dr.Sasimanas Unajak, Associate Professor, Meesawat, P., Paemanee, A., Dr.Nontawith Areechon, Associate Professor, Dr.Arunee Engkagul, Assistant Professor, Dr.Uthaiwan Kovitvadhi, Associate Professor, Kovitvadhi, S., Rungruangsak-Torrissen, K., Dr.Kiattawee Choowongkomon, Associate Professor, วารสาร: |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
การประชุมวิชาการSTUDY ON TRYPSIN INHIBITION ACTIVITY BY COMPLEX OF 5, 10, 15, 20-TETRA(4-CARBOXYPHENYL)PORPHYRIN WITH Cu(II) AND Co(II)ผู้แต่ง:อาทิตย์ จรัสอรุณฉาย, Dr.Nonlawat Boonyalai, Assistant Professor, Dr.Songwut Suramitr, Associate Professor, Dr.Apisit Songsasen, Associate Professor, การประชุมวิชาการ: |
|
|
|
ผลงานตีพิมพ์ในวารสารวิชาการEcological Effects on Food Utilization, Trypsin Isozymes, and PerformanceQualities of Growth and Maturation in Northeast Arctic Cod(Gadus morhua L.)ผู้แต่ง:Krisna Rungruangsak-Torrissen, Karun Thongprajukaew, Kanokwan Sansuwan, Passara Thapthimdaeng, Dr.Uthaiwan Kovitvadhi, Associate Professor, Supaporn Seetaha, Kiattawee Choowongkomon, Inger M. Beck, Ole O. Arn?y, วารสาร: |
|
หัวเรื่อง:ไม่มีชื่อไทย (ชื่ออังกฤษ : Characterization of Partial Purified Trypsin and Chymotrypsin from Viscera of Nile Tilapia (Oreochromis niloticus Linneaus)) ผู้เขียน:ดร.จีรภา หินซุย, ผู้ช่วยศาสตราจารย์, ดร.วันชัย วรวัฒนเมธีกุล, รองศาสตราจารย์, ดร.นงนุช รักสกุลไทย, รองศาสตราจารย์, ดร.จิราพร รุ่งเลิศเกรียงไกร, รองศาสตราจารย์ สื่อสิ่งพิมพ์:pdf AbstractThe tryptic and chymotryptic activities of extraction of spleen, liver, stomach, intestine and mixed viscera of Nile tilapia (Oreochromis niloticus Linneaus) were compared. Intestine was the best sources for trypsin and chymotrypsin. Trypsin and chymotrypsin fractions were extracted from intestine of Nile tilapia by 30-70% saturated ammonium sulfate precipitation, dialyzed, acetone precipitation and separated by SBTI affinity chromatography column. Specific activities of trypsin and chymotrypsin were 0.529 and 0.380 unit/mg protein, respectively. The purities of trypsin and chymotrypsin fraction were increased by 5.56 and 3.62 folds, respectively. The optimum temperature and pH of trypsin fraction were 80?C and pH 9.0. The optimum temperature and pH of chymotrypsin fraction were 60?C and pH 9.0. Trypsin fraction was stable at 0-60?C and chymotrypsin was stable at 0-50?C for 30 min at pH 8.0. |